Struktur dasar imunoglobulin terdiri atas 2 rantai berat (H-chain) yang identik dan 2 rantai rinngan (L-chain)
yang juga identik. Setiap rantai ringan terikat pada rantai berat
melalui ikatan disulfida (S-S), demikian pula rantai berat satu dengan
yang lain diikat dengan ikatan S-S. Molekul ini oleh enzim proteolitik
papain dapat dipecah menjadi tiga fragmen, yaitu 2 fragmen yang
mempunyai susunan sama terdiri atas H-chain dan L-chain, disebut fragmen
Fab yang dibentuk oleh domain terminal-N, dan 1 fragmen yang hanya
terdiri atas H-chain saja disebut fragmen Fc yang dibentuk oleh domain
terminal-C.
Fragmen Fab dengan antigen binding site,
berfungsi mengikat antigen karena itu susunan asam amino di bagian ini
berbeda antara molekul imunoglobulin yang satu dengan yang lain dan
sangat variabel sesuai dengan variabilitas antigen yang merangsang
pembentukannya. Sebaliknya fragmen Fc merupakan fragmen yang konstan.
Fragmen ini tidak mempunyai kemampuan mengikat antigen tetapi dapat
bersifat sebagai antigen (determinan antigen). Fragmen ini pulalah yang
mempunyai fungsi efektor sekunder dan menentukan sifat biologik
imunoglobulin bersangkutan, misalnya kemampuan imunoglobulin untuk
melekat pada sel, fiksasi komplemen, kemampuan imunoglobulin menembus
plasenta, distribusi imunoglobulin dalam tubuh dan lain-lain. Papain
memecah imunoglobulin pada terminal asam amino ditempat ikatan S-S
yang mengikat kedua rantai H satu dengan yang lain.
Enzim proteolitik
lain yaitu pepsin dapat memecah molekul imunoglobulin dibelakang ikatan
S-S. Pemecahan ini mengakibatkan terbentuknya satu fragmen besar yang
disebut F(ab’)2 yang mampu mengikat dan menggumpalkan antigen karena ia
bersifat bivalen dan dapat membentuk lattice. Pepsin
selanjutnya dapat memecah fragmen Fc menjadi beberapa bagian kecil.
Bagian molekul imunoglobulin yang peka terhadap pemecahan oleh kedua
enzim diatas disebut bagian engsel (hinge region). Kedua
bentuk imunoglobulin, yaitu sIg dan Ig yang disekresikan hanya berbeda
pada domain terminal-C: sIg memiliki bagian transmembran dan bagian
intrasitoplasmik yang pendek.
Polimerisasi imunoglobulin terjadi pada IgM (pentamer atau heksamer) dan IgA (umumnya dimer). Polimerisasi kelas imunoglobulin ini bergantung pada rantai J (joining) dan banyaknya rantai J menentukan proporsi molekul IgM pentamer dibanding IgM heksamer. Rantai J membantu polimerisasi IgM dan IgA dengan cara ikat-silang disulfida pada sesidu cysteine yang terdapat pada domain C-terminal molekul IgM dan IgA yang disekresi.